با وجود این، اگر میکروتوبول‌ها به درستی تشکیل نشوند، انباشته می‌شوند و توده‌های چسبنده‌ای را ایجاد می‌کنند. این انباشتگی، شلیک نورون‌ها را در مغز متوقف می‌کند و طیف گسترده‌ای از بیماری‌های عصبی موسوم به “تائوپاتی” (Tauopathy) را پدید می‌آورد که آلزایمر یکی از آنها است. این موضوع مهم است که دانشمندان بتوانند کلید تبدیل پروتئین تاو از یک بخش ضروری عملکرد سلول به یک بخش دارای آسیب‌شناسی کشنده را کشف کنند.
این گروه پژوهشی به سرپرستی “کانای آندو”(Kanae Ando)، استادیار دانشگاه متروپولیتن توکیو، از ارگانیسم‌هایی مانند “مگس‌های سرکه” “Drosophila” استفاده کردند تا نشان دهند که ویژگی‌های خاص پروتئین تاو چگونه به توقف کامل کار آن می‌انجامند. مگس‌های سرکه را می‌توان از نظر ژنتیکی تغییر داد تا پروتئین مشابه تاو را بیان کنند. پژوهشگران با اصلاح سیستماتیک بخش‌هایی از ژن رمزگذار پروتئین تاو تلاش کرده‌اند تا نشان دهند که ویژگی‌های خاص پروتئین‌های تاو جهش یافته چگونه بر رفتار آنها تاثیر می‌گذارد.
پژوهشگران در جدیدترین پروژه خود دریافتند که تغییر بقایای آمینواسید در پروتئین موسوم به “سیستئین”(Cysteine) در دو محل متفاوت موسوم به “C291” و “C322″، اثر قابل توجهی بر مقدار پروتئین تاو و میزان سمی بودن آن دارد.
هنگامی که سلول‌ها در محیطی با سطح بالایی از اکسیژن فعال قرار گرفتند، تجمع پروتئین تاو بدتر شد زیرا گروه‌های “تیول”(Thiol) روی سیستئین‌ها اکسید می‌شوند تا پیوندهای دی‌سولفید را تشکیل دهند. محیط‌های بیوشیمیایی با استرس اکسیداتیو بالا، مشابه محیط‌هایی هستند که در بیماران مبتلا به تائوپاتی دیده می‌شوند. بیان مشترک آنتی‌اکسیدان‌ها برای مقابله با این اثر، به فرآیندهای طبیعی کمک می‌کند تا پروتئین تاو را پاکسازی کنند؛ در نتیجه سطح پروتئین تاو به صورت چشمگیری کاهش می‌یابد.
پژوهشگران امیدوارند که آگاهی از گروه‌های شیمیایی مسئول مسمومیت پروتئین تاو، به ارائه درمان‌های جدیدی بیانجامد که تجمع پروتئین تاو را کاهش می‌دهند یا از آن پیشگیری می‌کنند. این درمان‌ها می‌توانند به افرادی که از بیماری‌های تائوپاتی رنج می‌برند، کمک کنند.
